A fascia és a táplálkozás - a glikáció
Köztudott (legalábbis a fascia témájú képzéseken hosszasan és részletesen beszélünk róla), hogy a mozgásszegény életmód és a különféle egyoldalú terhelések letapadások, merev cross-linkek (keresztkötések) kialakulásához vezetnek, így jelentősen károsítják a fascia szerkezetét. A feszessé és rugalmatlanná váló kötőszövet nem csupán testtartásunkat torzítja, de mozgásainkat is korlátozza, nehézkessé, darabossá téve minden egyes mozdulatot, ráadásul a test idő előtti öregedéséhez, degeneratív mozgásszervi betegségek kialakulásához vezet (lásd bővebben ebben az írásomban). Mindezeken felül – amint azt az utóbbi évek kutatásai (1) mutatják – a fascia károsodása a daganatos betegségek, illetve a metasztázisok (áttétek) kialakulásában is jelentős szerepet játszik.
Nem véletlen, hogy a különféle, a fascia karbantartását megcélzó edzések és rehabilitációs programok (azaz a fascia-tréning) egyre nagyobb népszerűségnek örvendenek a modern szemléletű, holisztikusan gondolkodó szakemberek (és pácienseik) körében. Azt azonban még a szakemberek közül is kevesen tudják, hogy a mozgásszegény életmód mellett más tényezők is hozzájárulhatnak a fascia szerkezetének károsodásához és rugalmatlanná válásához. A kötőszövet edzése tehát az egészségmegőrzés (és/vagy helyreállítás) szükséges, de korántsem elégséges feltétele. Amennyiben aktívak, fiatalosak és egészségesek kívánunk maradni, a fascia tréning mellett a táplálkozásunkra is oda kell figyelnünk.
Mi az a glikáció és hogyan hat a fascia szerkezetére?
Fiziológiás esetben a fasciában lévő kollagénrostok ún. kovalens (azaz közös vegyértékű) kötéssel kapcsolódnak egymáshoz, ezek létrehozásában enzimek (bio-katalizátorok) is részt vesznek. Ezek a kovalens kötések jelentősen hozzájárulnak ahhoz, hogy a fascia erős, mégis rendkívül rugalmas legyen. Glikációnak azt a folyamatot nevezzük, amelynek során a különféle fehérjék (a fascia esetében a kollagén és elasztán) glükózzal lépnek reakcióba. Az ily módon keletkező ún. AGE-molekulák (advanced glycation endproducts, azaz késői glikációs végtermékek) összetapadnak és merev, a fiziológiás kovalens kötéseknél jóval szorosabb crosslinkeket hoznak létre. Ezek a rugalmatlan keresztkötések elmerevítik a fasciát (2), ráadásul a különféle gyulladásos folyamatok kialakulásában is jelentős szerepet játszanak.
| Laboratóriumi körülmények között igazolták, hogy ha csupán egyetlen részecskényi cukor is hozzáadódik a fascia rostépítő sejtjeinek (fibroblaszt) sejtkultúrájához, pár percen belül kimutathatóvá válik a sejtekben a gyulladásos vegyi anyagok jelenléte. |
Az életkor előrehaladtával egyre nagyobb mennyiségben alakulnak ki a fenti folyamatok következtében merev keresztkötések, amelyek jelentősen hozzájárulhatnak a fascia mechanikai tulajdonságainak – elsősorban rugalmasságának – romlásához (3).
| A glikációs folyamatokért elsősorban a helytelen táplálkozás, főként a túlzott cukor- és szénhidrátfogyasztás, az egészségtelen ételkészítési eljárások (pl. magas fokon hőkezelés) illetve a magas (rejtett) cukortartalmú, feldolgozott élelmiszerek felelősek! |
A fascia állagának romlása, a rugalmatlan crosslinkek, letapadások kialakulása, ezáltal a rossz testtartás, a nehézkes, darabos testmozgás, az idő előtti öregedés és a különféle mozgásszervi és egyéb betegségek tehát szorosan összefüggnek a táplálkozási szokásokkal (4). A fascia karbantartása tehát éppúgy magába foglalja az egészséges, tudatos táplálkozást, mint a megfelelő minőségű (!!!) és mennyiségű mozgást.
Feövenyessy Krisztina
a Feövenyessy Medical Fitness Akadémia vezetője
1. Lu P, Weaver VM, Werb Z., The extracellular matrix: A dynamic niche in cancer progression. J Cell Biol. 2012 Feb 20;196(4):395-406.
2. Purslow PP. Muscle fascia and force transmission. J Bodyw Mov Ther. 2010 Oct;14(4):411-7.
3. Bailey AJ, Paul RG, Knott L. Mechanisms of maturation and ageing of collagen. Mech Ageing Dev. 1998 Dec 1;106(1-2):1-56.
4. Avery NC, Bailey AJ. Restraining cross-links responsible for the mechanical properties of collagen fibers; natural andartificial. In: Fratzl, P. (Ed.), Collagen: Structure and Mechanics. Springer, NY, pp. 81-110 (Chapter 4)